Die vorliegende Dissertation behandelt die AbhĂ€ngigkeit zwischen der SekundĂ€rstruktur D, L alternierend konfigurierter Peptide und ihrer funktionellen Eigenschaften.Die strukturelle Vielfalt alternierend konfigurierter Peptide wurde in zwei Richtungen untersucht. Einerseits wurde, basierend auf der Kristallstruktur eines aromatischen alternierend konfigurierten Nonamers, ein Gramicidin A Analogon entwickelt und dessen strukturelles Verhalten und Interaktion mit zahlreichen Modellmembranen mittels RöntgenreflektivitĂ€t und CD-Spektroskopie untersucht.Die Ausbildung einer transmembranen ?-Helix in AbhĂ€hngigkeit von der Lipiddoppelschicht konnte ĂŒber Differenzmessungen der Elektronendichteprofile der entsprechenden iodmarkierten Peptide belegt werden.Dem zweiten Teil der Dissertation liegen die linearen DoppelstrĂ€nge der Alanyl-Peptid-NukleinsĂ€uren (Alanyl-PNAs) und zyklische alternierend konfigurierte Peptide zugrunde. Diese beiden Strukturmotive wurden ausgenutzt, um Metallionen gezielt in einer hydrophoben Tasche zu koordinieren und eine mögliche resultierende katalytische AktivitĂ€t zu untersuchen. Untersuchungen ĂŒber temperaturabhĂ€ngige UV-Spektroskopie, EXAFS und ESR Experimente zeigten eine entsprechende Koordination der jeweiligen Metalle. Eine viel versprechende Phosphatase AktivitĂ€t konnte fĂŒr die Zyklopeptide nachgewiesen werden.
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9783865377531
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1