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Charakterisierung des E5-Onkoproteins aus dem Rinder-Papillomavirus
Untersuchung der Struktur und Dimerisierung des membranstÀndigen E5-Onkoproteins mit CD- und NMR-Spektroskopie
Dirk Windisch
- 164 pages
- German
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Charakterisierung des E5-Onkoproteins aus dem Rinder-Papillomavirus
Untersuchung der Struktur und Dimerisierung des membranstÀndigen E5-Onkoproteins mit CD- und NMR-Spektroskopie
Dirk Windisch
About This Book
Zahlreiche biologische Funktionen einer Zelle hĂ€ngen von direkten Wechselwirkungen von Membranproteinen ab. Die molekularen Details dieser Wechselwirkungen sind aufgrund der anspruchsvollen Handhabung der hydrophoben Proteine oftmals unbekannt. Die genaue Kenntnis der grundlegenden Mechanismen wie Proteine innerhalb der hydrophoben Umgebung der Membran einander erkennen und miteinander interagieren ist entscheidend um zukĂŒnftig Membranproteine durch Einsatz speziell entwickelter EffektormolekĂŒle gezielt manipulieren zu können. Die Aktivierung des BlutplĂ€ttchen-Wachstumsfaktor Rezeptor ? durch das virale Onkoprotein E5 aus dem Rinder-Papillomavirus Typ I ist ein ideales Modellsystem um Protein-Protein-Wechselwirkungen in Membranen eingehend zu untersuchen. Diese Arbeit stellt den ersten Schritt einer detaillierten strukturbiologischen Charakterisierung des E5-Proteins, welches eines der kleinsten bekannten Onkoproteine ist, dar. Hierbei wurde die SekundĂ€rstruktur des E5-Proteins, dessen Orientierung in der Membran sowie die FĂ€higkeit zur Dimerbildung eingehend mittels Kernspinmagnetresonanz- und Circulardichroismus-Spektroskopie untersucht.