- 156 Seiten
- German
- PDF
- Über iOS und Android verfügbar
eBook - PDF
Über dieses Buch
Das Glucosinolat-Myrosinase-System ist ein Verteidigungsmechanismus von Brassicales. Bei Gewebeverletzung, die durch einen Insektenangriff hervorgerufen werden kann, hydrolysieren die Myrosinasen die thioglykosidische Bindung der Glucosinolate, sodass toxische Isothiocyanate entstehen, die auch als Senföle bezeichnet werden. Spezifizierende Proteine erweitern das Produktspektrum der Glucosinolat-Myrosinase-Reaktion in Richtung alternativer Produkte. Mit dem Thiocyanat-formenden Protein aus Thlaspi arvense (TaTFP) entstehen bei der Myrosinase-katalysierten Hydrolyse von Allylglucosinolat die alternativen Hydrolyseprodukte Allylthiocyanat und 3, 4-Epithiobutannitril auf Kosten von Allylisothiocyanat. Im Rahmen dieser Arbeit wurden vornehmlich Mutationsanalysen am TaTFP durchgeführt, mit dem Ziel Positionen zu identifizieren, welche die Produktbildung im aktiven Zentrum dieses spezifizierenden Proteins beeinflussen.
Häufig gestellte Fragen
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Ja, du hast Zugang zu Mutationsanalysen und funktionelle Untersuchungen zur Rolle spezifizierender Proteine bei der Bildung von Allylthiocyanat, 3,4-Epithiobutannitril und But-3-ennitril nach Myrosinase-katalysierter Hydrolyse von Allylglucosinolat von im PDF- und/oder ePub-Format. Aus unserem Katalog stehen dir über 1 Million Bücher zur Verfügung.
Information
eBook-ISBN:
9783736962880Auflage
1Inhaltsverzeichnis
- Inhaltsverzeichnis
- Abkürzungsverzeichnis
- 1 Einleitung
- 1.1 Das Glucosinolat-Myrosinase-System der Brassicales
- 1.2 Spezifizierende Proteine
- 1.3 Zielsetzung
- 2 Material und Methoden
- 2.1 Qualität und Herkunft von Chemikalien, Reagenzien undLösungsmitteln
- 2.2 Bakterienstämme
- 2.3 Plasmide
- 2.4 Medien
- 2.5 Primer
- 2.6 Molekularbiologische Methoden
- 2.7 Biochemische Methoden
- 2.8 Analytische Methoden
- 2.9 Molekulare Modellierung
- 2.10 Statistik
- 3 Ergebnisse
- 3.1 Charakterisierung von TaTFP, AtESP und AtNSP3
- 3.2 Auswahl von Positionen zur Mutation im TaTFP, AtESPund AtNSP3
- 3.3 Einfluss von Deletionen der 4L2-Schleife auf die Aktivitätvon TaTFP
- 3.4 Einfluss des Aminosäuretripletts L151 N152 A153 der 3L2-Schleife auf die Aktivität von TaTFP
- 3.5 Einfluss von Substitutionen einzelner Aminosäuren aufdie Aktivität von TaTFP, AtESP und AtNSP3
- 4 Diskussion
- 4.1 Oxidationszustand des Cofaktors Eisen im aktivenZentrum spezifizierender Proteine
- 4.2 Mechanismen der Produktbildung in spezifizierendenProteinen
- 5 Zusammenfassung
- 6 Literaturverzeichnis
- Abbildungsverzeichnis
- Tabellenverzeichnis
- Anhang
- A.1 Aminosäuresequenz-Alignments
- A.2 Übersicht der Produktprofile von TaTFP-Mutanten [10 μg]
- A.3 Übersicht der Produktprofile von TaTFP-Mutanten [30 μg]
- A.4 Übersicht der Produktprofile von AtESP-Mutanten [2/10 μg]
- A.5 Übersicht der Produktprofile von AtNSP3-Mutanten [1/10 μg]
- A.6 Hydrolyseprodukt-Bildung [nmol] bei Untersuchungen zurReaktion von TaTFP mit Allylisothiocyanat
- A.7 Signifikanzunterschiede bei der Gesamtmenge gebildeterHydrolyseprodukte zwischen Wildtyp AtESP und Mutanten
- A.8 SDS-PAGE-Analyse von TaTFP und Mutanten mitSubstitutionen an den Positionen L151, N152 und A153 der 3L2-Schleife
- Abbildungsverzeichnis Anhang