Mutationsanalysen und funktionelle Untersuchungen zur Rolle spezifizierender Proteine bei der Bildung von Allylthiocyanat, 3,4-Epithiobutannitril und But-3-ennitril nach Myrosinase-katalysierter Hydrolyse von Allylglucosinolat
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Mutationsanalysen und funktionelle Untersuchungen zur Rolle spezifizierender Proteine bei der Bildung von Allylthiocyanat, 3,4-Epithiobutannitril und But-3-ennitril nach Myrosinase-katalysierter Hydrolyse von Allylglucosinolat

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  1. 157 Seiten
  2. German
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Mutationsanalysen und funktionelle Untersuchungen zur Rolle spezifizierender Proteine bei der Bildung von Allylthiocyanat, 3,4-Epithiobutannitril und But-3-ennitril nach Myrosinase-katalysierter Hydrolyse von Allylglucosinolat

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Über dieses Buch

Das Glucosinolat-Myrosinase-System ist ein Verteidigungsmechanismus von Brassicales. Bei Gewebeverletzung, die durch einen Insektenangriff hervorgerufen werden kann, hydrolysieren die Myrosinasen die thioglykosidische Bindung der Glucosinolate, sodass toxische Isothiocyanate entstehen, die auch als Senföle bezeichnet werden. Spezifizierende Proteine erweitern das Produktspektrum der Glucosinolat-Myrosinase-Reaktion in Richtung alternativer Produkte. Mit dem Thiocyanat-formenden Protein aus Thlaspi arvense (TaTFP) entstehen bei der Myrosinase-katalysierten Hydrolyse von Allylglucosinolat die alternativen Hydrolyseprodukte Allylthiocyanat und 3, 4-Epithiobutannitril auf Kosten von Allylisothiocyanat. Im Rahmen dieser Arbeit wurden vornehmlich Mutationsanalysen am TaTFP durchgeführt, mit dem Ziel Positionen zu identifizieren, welche die Produktbildung im aktiven Zentrum dieses spezifizierenden Proteins beeinflussen.

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Information

Verlag
Cuvillier Verlag
Jahr
2020
eBook-ISBN:
9783736962880
ISBN drucken
9783736972889
Auflage
1

Inhaltsverzeichnis

  1. Inhaltsverzeichnis
  2. Abkürzungsverzeichnis
  3. 1 Einleitung
  4. 1.1 Das Glucosinolat-Myrosinase-System der Brassicales
  5. 1.2 Spezifizierende Proteine
  6. 1.3 Zielsetzung
  7. 2 Material und Methoden
  8. 2.1 Qualität und Herkunft von Chemikalien, Reagenzien undLösungsmitteln
  9. 2.2 Bakterienstämme
  10. 2.3 Plasmide
  11. 2.4 Medien
  12. 2.5 Primer
  13. 2.6 Molekularbiologische Methoden
  14. 2.7 Biochemische Methoden
  15. 2.8 Analytische Methoden
  16. 2.9 Molekulare Modellierung
  17. 2.10 Statistik
  18. 3 Ergebnisse
  19. 3.1 Charakterisierung von TaTFP, AtESP und AtNSP3
  20. 3.2 Auswahl von Positionen zur Mutation im TaTFP, AtESPund AtNSP3
  21. 3.3 Einfluss von Deletionen der 4L2-Schleife auf die Aktivitätvon TaTFP
  22. 3.4 Einfluss des Aminosäuretripletts L151 N152 A153 der 3L2-Schleife auf die Aktivität von TaTFP
  23. 3.5 Einfluss von Substitutionen einzelner Aminosäuren aufdie Aktivität von TaTFP, AtESP und AtNSP3
  24. 4 Diskussion
  25. 4.1 Oxidationszustand des Cofaktors Eisen im aktivenZentrum spezifizierender Proteine
  26. 4.2 Mechanismen der Produktbildung in spezifizierendenProteinen
  27. 5 Zusammenfassung
  28. 6 Literaturverzeichnis
  29. Abbildungsverzeichnis
  30. Tabellenverzeichnis
  31. Anhang
  32. A.1 Aminosäuresequenz-Alignments
  33. A.2 Übersicht der Produktprofile von TaTFP-Mutanten [10 μg]
  34. A.3 Übersicht der Produktprofile von TaTFP-Mutanten [30 μg]
  35. A.4 Übersicht der Produktprofile von AtESP-Mutanten [2/10 μg]
  36. A.5 Übersicht der Produktprofile von AtNSP3-Mutanten [1/10 μg]
  37. A.6 Hydrolyseprodukt-Bildung [nmol] bei Untersuchungen zurReaktion von TaTFP mit Allylisothiocyanat
  38. A.7 Signifikanzunterschiede bei der Gesamtmenge gebildeterHydrolyseprodukte zwischen Wildtyp AtESP und Mutanten
  39. A.8 SDS-PAGE-Analyse von TaTFP und Mutanten mitSubstitutionen an den Positionen L151, N152 und A153 der 3L2-Schleife
  40. Abbildungsverzeichnis Anhang